Vírus intacto é visto átomo por átomo pela primeira vez

Biologia estrutural

Raios X gerados por um equipamento de laser de elétrons livres permitiram pela primeira vez a visualização da estrutura de um vírus intacto átomo por átomo.

O método reduz drasticamente a quantidade de material viral necessário, ao mesmo tempo que permite que as pesquisas sejam realizadas várias vezes mais rapidamente do que antes.

O campo conhecido como biologia estrutural examina a estrutura tridimensional das moléculas biológicas para descobrir como elas funcionam. Isto melhora a compreensão dos processos biológicos fundamentais que ocorrem dentro dos organismos, como a forma como as substâncias são transportadas para dentro e para fora de uma célula.

Uma das principais aplicações práticas disso é no desenvolvimento de novos medicamentos.

“Um exemplo é compreender a estrutura de uma proteína que o vírus usa para se ‘ancorar’ em uma célula, o que pode significar que seremos capazes de projetar uma defesa para a célula para tornar o vírus incapaz de atacá-la,” explicou David Stuart, da Universidade de Oxford, no Reino Unido, cuja equipe usou os laboratórios síncroton DESY (Alemanha), SLAC (EUA) e DLS (Reino Unido) para realizar seus experimentos.

Estrutura atômica de vírus intacto é revelada pela primeira vez

Esquema do experimento: O chip carregado com as proteínas virais é escaneado linha por linha pelo feixe de raios X (verde). [Imagem: Philip Roedig/DESY]

Cristalografia de proteínas

“Os lasers de raios X abriram um novo caminho para a cristalografia de proteínas, porque seus pulsos muito intensos podem ser usados para analisar até cristais extremamente pequenos, que não produzem uma imagem de difração suficientemente brilhante usando outras fontes de raios X,” explicou Armin Wagner, coautor do trabalho.

Contudo, para mapear a estrutura do vírus foi também necessário desenvolver um equipamento adequado, um chip com um padrão de poros minúsculos para segurar os cristais das proteínas virais. O laser de raios X então varre o chip linha por linha, registrando uma imagem de difração – a forma como o cristal de proteína reflete a luz- para cada pulso do laser.

O experimento foi realizado usando o enterovírus bovino 2 (BEV2) e tudo foi realizado a temperatura ambiente, de forma a preservar a natureza intacta do vírus.

A equipe pretende a seguir aumentar a capacidade do seu chip, passando de 22.500 poros para 200.000, o que permitirá analisar até 1.000 amostras por segundo.

Bibliografia:

High-speed fixed-target serial virus crystallography
Philip Roedig, Helen M. Ginn, Tim Pakendorf, Geoff Sutton, Karl Harlos, Thomas S. Walter, Jan Meyer, Pontus Fischer, Ramona Duman, Ismo Vartiainen, Bernd Reime, Martin Warmer, Aaron S. Brewster, Iris D. Young, Tara Michels-Clark, Nicholas K. Sauter, Abhay Kotecha, James Kelly, David J. Rowlands, Marcin Sikorsky, Silke Nelson, Daniel S. Damiani, Roberto Alonso-Mori, Jingshan Ren, Elizabeth E. Fry, Christian David, David I. Stuart, Armin Wagner, Alke Meents
Nature Methods
DOI: 10.1038/nmeth.4335

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